低温对细胞的作用包括：降低细胞的耗氧量和代谢率，调节氧化还原和改变基因表达[1.2]。低温冷适应的分子机制，尤其是哺乳动物细胞，目前知之甚少。对寒冷的反应包括：调整转录.翻译.细胞骨架.细胞周期和代谢过程[3.4]。许多研究发现，细胞处于亚低温(32)℃)即使只有一瞬间，内部的变化也比我们现在知道的要多得多。一旦身体暴露在低温环境中，特定的冷休克蛋白质会立即做出反应，以确保细胞或身体能够快速适应环境。虽然在过去的十年里发现了大量的冷休克蛋白，但到目前为止，只有两个更好的定性：冷诱导RNA结合蛋白(cold-inducibleRNA-bindingprotein，CIRP)和RNA结合基础蛋白3[5]。CIRP做个总结。

1.CIRP发现与结构

CIRP最早是在转录研究中发现的，当紫外线出现时(UV)或与UV类似的药物损伤DAN时，CIRP即诱导产生，并以UV增加剂量依赖[6]。后来发现处于亚低温状态，CIRP也有高表达[6]。Xue通过体外细胞培养，冷应激1~3h后探测到CIRP，在12h最高的表达意味着CIRP它是亚低温环境中最早的应激产物之一。CIRP成年老鼠的睾丸.肺.心脏.肾.继续表达在海马和大脑皮[7]。雄性生殖细胞CIRP水平根据不同的发展阶段而变化[8]。CIRP位于染色体19p13.3位点上，CIRP蛋白质含有172个氨基酸，两个确定的区域。第一个是RNA结合区域(RMMmotif)，它在不同的物种和和和RNA结合中高度保守。RRM被充分鉴定RNA结合基序之一，约90个氨基酸，包括两个高度保守的序列（一个是八聚体，另一个是六聚体），分别被命名为核糖核蛋白1(ribonucleoprotein1，RNP1)和核糖核蛋白2(RNP2)还含有许多其他保守性氨基酸(多为疏水性氨基酸)。二是富含甘氨酸的地区(RGGmotif)，目前功能尚不清楚。

2.CIRP与应激反应

绝大多数真核细胞mRNAs(~90%)(cap-dependent)翻译机制。这种翻译机制在应激状态下受到抑制，内核糖体进入位点(IRES，internalribosomeentrysite)(约占细胞mRNAs10%)机制取代帽子依赖机制进行翻译[9]。研究证实cirp在亚低温等应激环境中，其转录物结构最完整，显示强大IRES活性[10]。CIRP经常积聚在一些应急颗粒中(应急颗粒是细胞代谢期间翻译过程中沉默的细胞代谢期)mRNAs积累的地方)可以调节和聚合特殊的地方mRNAs进入应急颗粒[11.12]。CIRP核分布由C末端区域的甲基化控制[11]。在低温.UV照射.在缺氧等应激条件下CIRP表达增加，从细胞核转移到细胞浆，以及有限的几种RNA(包括几个应急诱导分子)相结合，参与DNA损伤的修复.转录后的调整和蛋白质增加的翻译[13]起到细胞保护作用[14].15]，被认为是一种应激反应蛋白。可以推测，在应激状态下，CIRP细胞内的位置可能对mRNA转录或翻译起着决定性的作用。在UV在应激反应模型中，通过直接干预CIRPmRNAs的3'-UTR，发现了几个CIRP作用靶点[13]。CIRP特异性与复制蛋白的结合A(thereplicationproteinA，RPA2)与硫氧还蛋白(thioredoxin，TRX)mRNAs的3'-UTR上。RPA2和TRX这两种蛋白质可以增加细胞或身体对应激反应的适应性.17]。TRX它是一种常见的多功能蛋白质，通过去除多功能蛋白质(quenching)氧自由基调节细胞信号[18]。而RPA2是肿瘤克隆增生的指标，是肿瘤治疗的目标[19]。除了因UV照射后应急和低氧产生的翻译，如甲基化，CIRP也被GSK3β激酶磷酸化转移到细胞浆，和TRX通过与整个转录相互作用，将转录结合起来，增加翻译[20]。在不同的应急状态下，影响CIRP磷酸化激酶应进一步研究，以了解这些基因的功能。此外，亚低温脑保护作用也得到了肯定，CIRP是否扮演了积极的角色？这需要进一步的研究。